世界著名化学家

亚瑟·霍里奇 Arthur L. Horwich

亚瑟·霍里奇 (Arthur L. Horwich、1951年1月4日- 生于芝加哥)、美国的生物学家。耶鲁大学教授。

経歴

1973 布朗大学学士学位
1975 布朗大学医学院博士(M. D)
1975 耶鲁纽黑文医院实习生
1978 苏克研究所博士研究员
1981 耶鲁大学医学院博士研究员
1984 耶鲁大学助教
1987 耶鲁大学副教授
1995 耶鲁大学教授
1999 霍华德医学研究院兼职研究员

受賞歴

2001 Hans Neurath Award, Protein Society
2004 加德纳国际奖
2006 Stein and Moore Award, Protein Society
2007 Wiley Prize in Biomedical Sciences
2008 Rosenstiel Award for Distinguished Work in Basic Medical Science
2008 Louisa Gross Horwitz Prize
2011 拉斯克奖(基础医学部门)
2011 Massry Prize
2012 Shaw Prize in Life Science and Medicine

研究概要

 

发现分子伴侣

分在伴侣是一种在细胞内帮助蛋白质折叠的一种分子机器,亚瑟·霍里奇的贡献特别在于发现了帮助新生蛋白质通过折叠转变为具有活性蛋白结构的GroEL这一种分子伴侣。

1989年几乎与德国生物化学家Harti在同一时期独立,并且在同一时期发现了蛋白质的折叠作用的大肠菌的分子伴侣[1,2]。

1994年与Sigler一起通过X射线单晶衍射确定了GroEL的结构[3]。1997年成功解析了GroEL与GroES(Hsp10)复合体的X射线单晶结构,并且通过这个结构发现这两者结合需要ATP。以这个为根据,提出了蛋白质折叠的机理[5]

 

参考文献

  1. Cheng, M.Y., Hartl, F.U., Martin, J., Pollock, R.A., Kalousek, F., Neupert, W., Hallberg, E.M., Hallberg, R.L. and Horwich, A.L. (1989). Mitochondrial heat-shock protein hsp60 is essential for assembly of proteins imported into yeast mitochondria. Nature. 337, 620-625.
  2. Ostermann, J., Horwich, A.L., Neupert, W., and Hartl, F.U. (1989). Protein folding in mitochondria requires complex formation with hsp60 and ATP hydrolysis. Nature. 341, 125-130.
  3. Braig, K., Otwinowski, Z., Hegde, R., Boisvert, D.C., Joachimiak, A., Horwich, A.L., and Sigler, P.B. (1994). The crystal structure of the bacterial chaperonin GroEL at 2.8 A. Nature. 371, 578-86.
  4. Fenton, W.A., Kashi, Y., Furtak, K., and Horwich, A.L. (1994). Residues in chaperonin GroEL required for polypeptide binding and release. Nature. 371, 614-619.
  5. Rye, H.S., Burston, S.G., Fenton, W.A., Beechem, J.M., Xu, Z., Sigler, P.B., and Horwich, A.L. (1997). Distinct actions of cis and trans ATP within the double ring of the chaperonin GroEL. Nature. 388, 792-798.
  6. Horwich, A.L. and Fenton, W.A. (2009). Chaperonin-mediated protein folding: using a central cavity to kinetically assist polypeptide chain folding. Q. Rev. Biophys. 42, 83-116.

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